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|a 540 Chemie
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1 |
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|a Egler, Christian
|u FB 12: Chemie und Pharmazie
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|4 aut
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110 |
2 |
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|a Universitäts- und Landesbibliothek Münster
|0 http://d-nb.info/gnd/5091030-9
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245 |
1 |
0 |
|a Die Regulation der Ectoinbiosynthese in "Marinococcus halophilus" auf Proteinebene
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250 |
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|a [Electronic ed.]
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264 |
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1 |
|c 2004
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264 |
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2 |
|b Universitäts- und Landesbibliothek Münster
|c 2004-12-14
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|a free access
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520 |
3 |
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|a Für die Enzyme L-2,4-Diaminobuttersäure-Acetyltransferase und L-Ectoinsynthase des Ectoinbiosynthesewegs von Marinococcus halophilus wurden heterologe Expressionssysteme entwickelt. Die Enzyme wurden als Fusionsproteine durch Ni-Ionen-Chelat-Affinitätschromatographie aufgereinigt. Die Charakterisierung der beiden Enzyme zeigte eine große Übereinstimmung der Aktivitätsoptima bezüglich pH-Wert und Kationenkonzentration. Es wurde eine Methode zur Messung des cytoplasmatischen pH-Wertes auf Basis des pH-sensitiven Fluoreszenzfarbstoff Snarf-1 erarbeitet, der in membrangängiger Form eines Acetomethoxy-Succinimidylester einer Bakteriensuspension zugesetzt wurde. Die Bestimmung des cytoplasmatischen pH zeigte, dass M. halophilus einen Mechanismus zur Regulation des cytoplasmatischen pH-Wertes besitzt, und auf hyperosmotischen Stress mit einer Alkalisierung des Cytoplasma reagiert, die wahrscheinlich als ein Regulator bei der Ectoinbiosynthese fungiert.
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540 |
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|a InC 1.0
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|a Marinococcus halophilus
|a Ectoin
|a Regulation
|a cytoplasmatischer pH
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|a Dissertation/Habilitation
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|a Text
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|a Galinski, Erwin A.
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|q text/html
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|3 Zum Volltext
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|u https://repositorium.uni-muenster.de/document/miami/6fca9f56-6eb0-48fc-99c4-e62172ed3c03/Dissertation_Egler_2004.pdf
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