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Die Regulation der Ectoinbiosynthese in "Marinococcus halophilus" auf Proteinebene

Für die Enzyme L-2,4-Diaminobuttersäure-Acetyltransferase und L-Ectoinsynthase des Ectoinbiosynthesewegs von Marinococcus halophilus wurden heterologe Expressionssysteme entwickelt. Die Enzyme wurden als Fusionsproteine durch Ni-Ionen-Chelat-Affinitätschromatographie aufgereinigt. Die Charakterisierung der beiden Enzyme zeigte eine große Übereinstimmung der Aktivitätsoptima bezüglich pH-Wert und Kationenkonzentration. Es wurde eine Methode zur Messung des cytoplasmatischen pH-Wertes auf Basis des pH-sensitiven Fluoreszenzfarbstoff Snarf-1 erarbeitet, der in membrangängiger Form eines Acetomethoxy-Succinimidylester einer Bakteriensuspension zugesetzt wurde. Die Bestimmung des cytoplasmatischen pH zeigte, dass M. halophilus einen Mechanismus zur Regulation des cytoplasmatischen pH-Wertes besitzt, und auf hyperosmotischen Stress mit einer Alkalisierung des Cytoplasma reagiert, die wahrscheinlich als ein Regulator bei der Ectoinbiosynthese fungiert.

Titel: Die Regulation der Ectoinbiosynthese in "Marinococcus halophilus" auf Proteinebene
Verfasser: Egler, Christian GND
Gutachter: Galinski, Erwin A. GND
Organisation: FB 12: Chemie und Pharmazie
Dokumenttyp: Dissertation/Habilitation
Medientyp: Text
Erscheinungsdatum: 2004
Publikation in MIAMI: 14.12.2004
Datum der letzten Änderung: 09.02.2016
Schlagwörter: Marinococcus halophilus; Ectoin; Regulation; cytoplasmatischer pH
Fachgebiete: Chemie
Sprache: Deutsch
Format: PDF-Dokument
URN: urn:nbn:de:hbz:6-47679604342
Permalink: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-47679604342
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