Peptide-based biopolymers represent highly promising biocompatible materials with multiple applications, such as tailored drug delivery, tissue engineering and regeneration, and as stimuli-responsive materials. Herein, we report the pH- and concentration-dependent self-assembly and conformational transformation of the newly synthesized octapeptide PEP-1. At pH 7.4, PEP-1 forms β-sheet-rich secondary structures into fractal-like morphologies, as verified by circular dichroism (CD), Fourier-transform infrared (FTIR) spectroscopy, thioflavin T (ThT) fluorescence spectroscopy assay, and atomic force microscopy (AFM). Upon changing the pH value (using pH 5.5 and 13.0), PEP-1 forms different types of secondary structures and resulting morphologies due to electrostatic repulsion between charged amino acids. PEP-1 can also form helical or random-coil secondary structures at a relatively low concentration. The obtained pH-sensitive self-assembly behavior of the target octapeptide is expected to contribute to the development of novel drug nanocarrier assemblies.

Biopolymere auf Peptidbasis stellen vielversprechende biokompatible Materialien mit vielfältigen Anwendungsmöglichkeiten dar, wie z.B. maßgeschneiderte Drug-Delivery, Tissue Engineering und Regeneration sowie als auf Stimuli reagierende Materialien. Hier berichten wir über die pH- und konzentrationsabhängige Selbstassemblierung und Konformationstransformation des neu synthetisierten Oktapeptids PEP-1. Bei pH 7,4 bildet PEP-1β-blattreiche Sekundärstrukturen in fraktalähnliche Morphologien, verifiziert durch Zirkulardichroismus, Fourier-Transformation Infrarot-Spektroskopie, Thioflavin T (ThT)-Fluoreszenzspektroskopie-Assay und Rasterkraftmikroskopie. Beim Wechsel der pH-Wert (von pH 5,5 und 13,0) bildet PEP-1 aufgrund der elektrostatischen Abstoßung zwischen geladenen Aminosäuren verschiedene Arten von Sekundärstrukturen und daraus resultierende Morphologien. PEP-1 bildet auch helikale oder Random-Coil-Sekundärstrukturen bei relativ niedrigen Konzentration. Es wird erwartet, dass das erzielte pH-empfindliche Selbstassemblierungsverhalten des Zieloktapeptids zur Entwicklung neuartiger Wirkstoff-Nanocarrier-Baugruppen beitragen wird.