Untersuchung von Z-Scheiben-Proteinen in quergestreiften Muskeln mittels 2-D-Elektrophorese

Ziel dieser Arbeit war es, Faktoren bzw. Mechanismen zu identifizieren, die an der Regulation der MLP-abhängigen Signaltransduktion im Herzen beteiligt sind. Dafür wurde 1. das homozygote MLP knock-out (KO) Mausmodel bezüglich kardialer Proteomveränderungen untersucht und 2. posttranslationale Modif...

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Verfasser: Klede, Stefanie
Weitere Beteiligte: Linke, Wolfgang (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2011
Publikation in MIAMI:29.09.2011
Datum der letzten Änderung:31.05.2016
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:MLP; CSRP3; Calcineurin; ERK1/2; PKCepsilon; Muskel LIM Protein
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-92489651964
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-92489651964
Onlinezugriff:diss_klede.pdf
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520 3 |a Ziel dieser Arbeit war es, Faktoren bzw. Mechanismen zu identifizieren, die an der Regulation der MLP-abhängigen Signaltransduktion im Herzen beteiligt sind. Dafür wurde 1. das homozygote MLP knock-out (KO) Mausmodel bezüglich kardialer Proteomveränderungen untersucht und 2. posttranslationale Modifikationen in MLP identifiziert und charakterisiert. 2-D-DIGE-Analysen an ein, vier und 12 Wochen alten MLP KO und wt Herzen ergaben im MLP KO Veränderungen in 200 Proteinspots. Im kardialen MLP wurden zwei konservierte Phosphorylierungsstellen, an S95 und S46, identifiziert. PKC epsilon phosphoryliert MLP in vitro an S46. ERK1/2 phosphoryliert und Calcineurin (CnA) dephosphoryliert MLP an S95. Die MLP S95 Phosphorylierung wird durch den CnA- und MAPK-Signalweg reguliert. In hypertrophen Hundeherzen mit diastolischer Herzinsuffizienz war die S95 Phosphorylierung um 40% vermindert, was vermutlich auf eine verstärkte CnA-vermittelte Dephosphorylierung zurückzuführen ist. 
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