Untersuchung von Z-Scheiben-Proteinen in quergestreiften Muskeln mittels 2-D-Elektrophorese

Ziel dieser Arbeit war es, Faktoren bzw. Mechanismen zu identifizieren, die an der Regulation der MLP-abhängigen Signaltransduktion im Herzen beteiligt sind. Dafür wurde 1. das homozygote MLP knock-out (KO) Mausmodel bezüglich kardialer Proteomveränderungen untersucht und 2. posttranslationale Modif...

Author: Klede, Stefanie
Further contributors: Linke, Wolfgang (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2011
Date of publication on miami:29.09.2011
Modification date:31.05.2016
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:MLP; CSRP3; Calcineurin; ERK1/2; PKCepsilon; Muskel LIM Protein
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-92489651964
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-92489651964
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520 3 |a Ziel dieser Arbeit war es, Faktoren bzw. Mechanismen zu identifizieren, die an der Regulation der MLP-abhängigen Signaltransduktion im Herzen beteiligt sind. Dafür wurde 1. das homozygote MLP knock-out (KO) Mausmodel bezüglich kardialer Proteomveränderungen untersucht und 2. posttranslationale Modifikationen in MLP identifiziert und charakterisiert. 2-D-DIGE-Analysen an ein, vier und 12 Wochen alten MLP KO und wt Herzen ergaben im MLP KO Veränderungen in 200 Proteinspots. Im kardialen MLP wurden zwei konservierte Phosphorylierungsstellen, an S95 und S46, identifiziert. PKC epsilon phosphoryliert MLP in vitro an S46. ERK1/2 phosphoryliert und Calcineurin (CnA) dephosphoryliert MLP an S95. Die MLP S95 Phosphorylierung wird durch den CnA- und MAPK-Signalweg reguliert. In hypertrophen Hundeherzen mit diastolischer Herzinsuffizienz war die S95 Phosphorylierung um 40% vermindert, was vermutlich auf eine verstärkte CnA-vermittelte Dephosphorylierung zurückzuführen ist. 
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