Der Einfluss löslicher A-Beta-Oligomere auf die Morphologie hippocampaler Pyramidenzellen und die Rolle des Rho-75-Neurotrophinrezeptors

Lösliche Oligomere des sich bei Alzheimer ablagernden Aß-Peptides können die Aufrechterhaltung von LTP behindern sowie die Anzahl dendritischer Spines reduzieren und dendritische Morphologie verändern. Unbekannt ist bisher, was der vermittelnde Rezeptor dafür ist. In Frage kommt p75NTR, der Aß binde...

Author: Kurbjeweit, Lisa-Maria
Further contributors: Wittkowski, Werner (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 05: Medizinische Fakultät
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2013
Date of publication on miami:13.03.2013
Modification date:09.06.2016
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Abeta; p75; APP; Alzheimer; Spines; lifeact; Live Imaging
DDC Subject:610: Medizin und Gesundheit
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-77359402355
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-77359402355
Digital documents:diss_kurbjeweit.pdf

Lösliche Oligomere des sich bei Alzheimer ablagernden Aß-Peptides können die Aufrechterhaltung von LTP behindern sowie die Anzahl dendritischer Spines reduzieren und dendritische Morphologie verändern. Unbekannt ist bisher, was der vermittelnde Rezeptor dafür ist. In Frage kommt p75NTR, der Aß binden, mit zahlreichen Rezeptoren interagieren und negative Plastizität vermitteln kann. In dieser Arbeit soll daher untersucht werden, ob Aß seinen Einfluss auf Struktur und Funktionalität von Neuronen über das p75NTR-System vermittelt. Dazu werden Imaging-Verfahren etabliert, die die Reaktionen von WT- und p75NTRko-Neuronen auf Aß-Exposition bildlich darstellen können. Es werden fixierte dissoziierte Zellen analysiert; in einem Live Imaging-Verfahren werden außerdem lebende Einzelzellen beobachtet. Die Anzahl sowie die Morphologie der dendritischen Spines werden systematisch ausgewertet. Die Arbeit bestätigt die Richtigkeit der Hypothese, dass der p75NTR ein möglicher Rezeptor für Aß ist.