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Rekombinante Mini-Laminin-5 Proteine zur Charakterisierung der Alpha3Beta1-Integrin-Bindung

In dieser Arbeit wurde mit Hilfe von rekombinanten Mini-Laminin-5 Proteinen die Interaktion des alpha3beta1-Integrins mit dem Laminin-5 untersucht. Mittels Bindungstests konnte belegt werden, dass sowohl die alpha3´LG1-3 Subdomänen, als auch die Assoziation aller drei Ketten zu trimeren Molekülen essentiell sind für die Bindung des alpha3beta1-Integrins. Innerhalb der alpha3-G-Domäne konnte die Bindungsstruktur auf die LG1-3 Subdomänen eingegrenzt werden. Interessanterweise führt der durch proteolytische Spaltung zwischen den Subdomänen LG3 und LG4 hervorgerufene Verlust des LG4-5 Tandems zu einer Erhöhung der Bindungsaktivität. Die N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten der Laminin-5 alpha3´-Kette beeinflussen die Rezeptorbindung nicht. Die LG3 Subdomäne ist die einzige Subdomäne, die keine N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten trägt. Sie wäre einer alpha3beta1-Integrin-Bindung somit ungehindert zugänglich.

Titel: Rekombinante Mini-Laminin-5 Proteine zur Charakterisierung der Alpha3Beta1-Integrin-Bindung
Verfasser: Künneken, Kerstin GND
Gutachter: Klämbt, Christian
Organisation: FB 13: Biologie
Dokumenttyp: Dissertation/Habilitation
Medientyp: Text
Erscheinungsdatum: 2002
Publikation in MIAMI: 09.01.2003
Datum der letzten Änderung: 14.12.2015
Schlagwörter: Basalmembran; Laminin; Laminin-5; alpha3 beta1 Integrin; rekombinante Expression; Bindungstest
Fachgebiete: Biowissenschaften; Biologie
Sprache: Deutsch
Format: PDF-Dokument
URN: urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
Permalink: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
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