Rekombinante Mini-Laminin-5 Proteine zur Charakterisierung der Alpha3Beta1-Integrin-Bindung

In dieser Arbeit wurde mit Hilfe von rekombinanten Mini-Laminin-5 Proteinen die Interaktion des alpha3beta1-Integrins mit dem Laminin-5 untersucht. Mittels Bindungstests konnte belegt werden, dass sowohl die alpha3´LG1-3 Subdomänen, als auch die Assoziation aller drei Ketten zu trimeren Molekülen es...

Verfasser: Künneken, Kerstin
Weitere Beteiligte: Klämbt, Christian (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2002
Publikation in MIAMI:09.01.2003
Datum der letzten Änderung:14.12.2015
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:Basalmembran; Laminin; Laminin-5; alpha3 beta1 Integrin; rekombinante Expression; Bindungstest
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
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In dieser Arbeit wurde mit Hilfe von rekombinanten Mini-Laminin-5 Proteinen die Interaktion des alpha3beta1-Integrins mit dem Laminin-5 untersucht. Mittels Bindungstests konnte belegt werden, dass sowohl die alpha3´LG1-3 Subdomänen, als auch die Assoziation aller drei Ketten zu trimeren Molekülen essentiell sind für die Bindung des alpha3beta1-Integrins. Innerhalb der alpha3-G-Domäne konnte die Bindungsstruktur auf die LG1-3 Subdomänen eingegrenzt werden. Interessanterweise führt der durch proteolytische Spaltung zwischen den Subdomänen LG3 und LG4 hervorgerufene Verlust des LG4-5 Tandems zu einer Erhöhung der Bindungsaktivität. Die N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten der Laminin-5 alpha3´-Kette beeinflussen die Rezeptorbindung nicht. Die LG3 Subdomäne ist die einzige Subdomäne, die keine N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten trägt. Sie wäre einer alpha3beta1-Integrin-Bindung somit ungehindert zugänglich.