Rekombinante Mini-Laminin-5 Proteine zur Charakterisierung der Alpha3Beta1-Integrin-Bindung

In dieser Arbeit wurde mit Hilfe von rekombinanten Mini-Laminin-5 Proteinen die Interaktion des alpha3beta1-Integrins mit dem Laminin-5 untersucht. Mittels Bindungstests konnte belegt werden, dass sowohl die alpha3´LG1-3 Subdomänen, als auch die Assoziation aller drei Ketten zu trimeren Molekülen es...

Author: Künneken, Kerstin
Further contributors: Klämbt, Christian (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2002
Date of publication on miami:09.01.2003
Modification date:14.12.2015
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Basalmembran; Laminin; Laminin-5; alpha3 beta1 Integrin; rekombinante Expression; Bindungstest
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659549956
Digital documents:10_zusammenfassung.pdf
11_literaturverzeichnis.pdf
12_anhang.pdf
1_titel.pdf
2_danksagung.pdf
3_inhaltsverzeichnis.pdf
4_abkuerzungsverzeichnis.pdf
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6_ziel.pdf
7_materialmethoden.pdf
8_ergebnisse.pdf
9_diskussion.pdf
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In dieser Arbeit wurde mit Hilfe von rekombinanten Mini-Laminin-5 Proteinen die Interaktion des alpha3beta1-Integrins mit dem Laminin-5 untersucht. Mittels Bindungstests konnte belegt werden, dass sowohl die alpha3´LG1-3 Subdomänen, als auch die Assoziation aller drei Ketten zu trimeren Molekülen essentiell sind für die Bindung des alpha3beta1-Integrins. Innerhalb der alpha3-G-Domäne konnte die Bindungsstruktur auf die LG1-3 Subdomänen eingegrenzt werden. Interessanterweise führt der durch proteolytische Spaltung zwischen den Subdomänen LG3 und LG4 hervorgerufene Verlust des LG4-5 Tandems zu einer Erhöhung der Bindungsaktivität. Die N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten der Laminin-5 alpha3´-Kette beeinflussen die Rezeptorbindung nicht. Die LG3 Subdomäne ist die einzige Subdomäne, die keine N-glykosidisch verknüpften Kohlenhydratseitenketten trägt. Sie wäre einer alpha3beta1-Integrin-Bindung somit ungehindert zugänglich.