Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin-Neurexin-Komplexes : Molekulare Determinanten des fakultativen Neurexophilin/Neurexin-Komplexes

In dieser Arbeit wurden die Bindungseigenschaften des ungewöhnlich stabilen synaptischen Neurexin/Neurexophilin-Komplexes untersucht. Die Bindung des Neurexophilin erfolgt bereits intrazellulär und nicht, wie zuvor angenommen parakrin, denn ohne die Bindung an Neurexin1α-LNS2 werden Neurexophiline n...

Author: Klose, Martin
Further contributors: Missler, Markus (Contributor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2010
Date of publication on miami:07.10.2010
Modification date:11.05.2016
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Neurexin1α; Neurexophilin; synaptischer Komplex; β-β-Interaktion; hydrophobe Reste; Cysteinknoten
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-76449477900
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-76449477900
Digital documents:diss_klose.pdf

In dieser Arbeit wurden die Bindungseigenschaften des ungewöhnlich stabilen synaptischen Neurexin/Neurexophilin-Komplexes untersucht. Die Bindung des Neurexophilin erfolgt bereits intrazellulär und nicht, wie zuvor angenommen parakrin, denn ohne die Bindung an Neurexin1α-LNS2 werden Neurexophiline nicht sekretiert. Der Komplex kann ex vivo mit einzeln synthetisierten Proteinen nicht gebildet werden. Eine Untersuchung im heterologen Zellexpressionssystem gelingt nur durch Co-Transfektion. Die Bindungsstelle der LNS2 zu Neurexophilin wird durch zwei hydrophobe Reste I401 und V358 und eine β-β-Interaktion des β10-Stranges der LNS2 gebildet. Die Bindungsstelle ist für alle Neurexophiline gültig, ist unabhängig von der N-Glykosylierung und wird nur durch das ganze reife Neurexophilin vermittelt. Die Cystein-Verknüpfungen des Neurexophilin1 entsprechen nicht der eines Cysteinknotens, sind aber notwendig für die Bindung. Zusätzlich ist das Cystein C239 direkt an der Bindung zur LNS2 beteiligt.