Isolierung einer Tartrat-resistenten sauren Phosphatase aus Humanplazenta und Entwicklung eines spezifischen ELISA

Saure Phosphatasen gehören der Klasse der sauren Orthophosphorsäuremonoesterasen (EC3.1.3.2.) an und katalysieren die Hydrolyse von Phosphorsäuremonoestern. Eine Untergruppe dieser sauren Phosphatasen stellt die Isoform Typ-5 dar. Das katalytische Zentrum dieser Untergruppe besteht aus einem charakt...

Verfasser: Dietrich, Markus Michael
Weitere Beteiligte: Schaefer, Roland M. (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 05: Medizinische Fakultät
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2009
Publikation in MIAMI:08.09.2009
Datum der letzten Änderung:27.04.2016
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:TRAP 5; Zwei-Eisen-Zentrum; Violette Phosphatase; Tartrat-resistente saure Phosphatase; Humanplazenta Phosphatase
Fachgebiet (DDC):610: Medizin und Gesundheit
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-20549411822
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-20549411822
Onlinezugriff:diss_dietrich_markus_michael.pdf

Saure Phosphatasen gehören der Klasse der sauren Orthophosphorsäuremonoesterasen (EC3.1.3.2.) an und katalysieren die Hydrolyse von Phosphorsäuremonoestern. Eine Untergruppe dieser sauren Phosphatasen stellt die Isoform Typ-5 dar. Das katalytische Zentrum dieser Untergruppe besteht aus einem charakteristischen Zwei-Eisen-Zentrum. Die humane Typ-5-Phosphatase findet man unter meist pathologischen Bedingungen in Leukozyten und den von ihnen abgeleiteten Zellen. Erstmals gelang hier die Isolierung und Aufreinigung der labilen humanen Typ-5-Phosphatase aus Plazenta. Für das Humanplazenta-Isoenzym-5 konnte eine monomere Struktur mit einem Molekulargewicht von 34000 Da festgestellt werden. Nach Aufreinigung des Enzyms konnte ein spezifischer und hoch sensitiver ELISA-Test entwickelt werden und soll so einen Einblick in den physiologischen und pathologischen Wirkmechanismus der humanen Phosphatase im Organismus geben.