Zellbiologische Studien über EPB4.1L5 und seine Beziehung zu Crumbs2 in HEK293T und AB8-Zellen

EPB4.1L5 ist ein Protein, welches wichtige Funktionen für die epitheliale Morphogenese hat. Es wurde als Interaktionspartner des Crumbs (Crb)-Polaritätskomplexes gefunden und ist als podozytenspezifischer Bestandteil von Fokalen Adhäsionen an deren Adhärenz beteiligt. Hinweise auf eine wichtige Roll...

Verfasser: Brüning, Klara Kristin
Weitere Beteiligte: Weide, Thomas (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 05: Medizinische Fakultät
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2021
Publikation in MIAMI:18.11.2021
Datum der letzten Änderung:18.11.2021
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:EPB4.1L5; Crb2; epitheliale Morphogenese; Podozyt; Niere; epitheliale Polarität; Tight Junction
Fachgebiet (DDC):610: Medizin und Gesundheit
Lizenz:CC BY 4.0
Sprache:Deutsch
Hochschulschriftenvermerk:Münster, Univ., Diss., 2021
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-05089699564
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-05089699564
Onlinezugriff:diss_bruening.pdf

EPB4.1L5 ist ein Protein, welches wichtige Funktionen für die epitheliale Morphogenese hat. Es wurde als Interaktionspartner des Crumbs (Crb)-Polaritätskomplexes gefunden und ist als podozytenspezifischer Bestandteil von Fokalen Adhäsionen an deren Adhärenz beteiligt. Hinweise auf eine wichtige Rolle bei der Podozytenfunktion liefern zudem EPB4.1L5-knockout-Mäuse, die schwere Proteinurie sowie eine fokalsegmentale Glomerulosklerose entwickelten. Um mehr über die Funktionen von EPB4.1L5 und dessen Bezug zu Crb2 zu erfahren, wurden in dieser Arbeit erstmals HEK- und Podozyten-Zelllinien mit induzierbarer Überexpression von fluoreszenzmarkiertem EPB4.1L5 und Crb2 generiert. Crb2 ist eine in Podozyten hoch exprimierte und an der Schlitzmembran der Niere beteiligte Isoform. Die fortsatzreiche Zellmorphologie, die starke Zellmembranassoziation und die Umverteilung der Tight Junction-Komponente ZO1 deuten auf EPB4.1L5 als Schnittstelle zwischen Zytoskelett- und Zellkontaktregulation hin.