Zur Bedeutung des S100P im kortikalen Zytoskelett

S100 Proteine sind Ca2+-Sensoren, die über zumeist Ca2+-abhängige Interaktionen mit ihren Liganden, viele intra- und extrazelluläre Prozesse regulieren. Ein Ca2+-abhängiger Ligand des S100P ist das Plasmamembran-Aktinzytoskelett verknüpfende ERM-Protein Ezrin. Ezrin kann in einer inaktiven Konformat...

Author: Austermann, Judith
Further contributors: Gerke, Volker (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2007
Date of publication on miami:06.12.2007
Modification date:06.04.2016
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Kalzium; F-Aktin; Plasmamembran-Zytoskelett-Verknüpfung; S100 Proteine; S100P; ERM-Proteinfamilie; Ezrin
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-56589593715
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-56589593715
Digital documents:diss_austermann.pdf

S100 Proteine sind Ca2+-Sensoren, die über zumeist Ca2+-abhängige Interaktionen mit ihren Liganden, viele intra- und extrazelluläre Prozesse regulieren. Ein Ca2+-abhängiger Ligand des S100P ist das Plasmamembran-Aktinzytoskelett verknüpfende ERM-Protein Ezrin. Ezrin kann in einer inaktiven Konformation vorliegen, in der viele Ligandenbindungsstellen maskiert sind. Dies kann durch die Bindung von PIP2 und T567-Phosphorylierung sowie durch Bindung von S100P aufgehoben werden. In der vorliegenden Arbeit wurde das S100P-Ezrin Interaktionsmotiv definiert und gezeigt, dass die Bindung von S100P kompetitiv zur Bindung von PIP2 erfolgt, was vermutlich einen alternativen Aktivierungsmechanismus darstellt. Die Relevanz des Ca2+ für die S100P-Ezrin Interaktion wurde mittels einer permanent aktiven Ca2+-unabhängigen S100P Mutante analysiert. Zudem wurde verdeutlicht, dass die S100P-Ezrin Interaktion für die Tumorzellmigration relevant ist.