Studies on CBL-interacting protein kinases with a focus on phosphorylation events

CBL-interagierende Proteinkinasen (CIPKs) spielen eine Rolle in abiotischen Stressantworten in Pflanzen. Diese Arbeit beschäftigt sich mit Funktionen und Regulation von CIPKs aus der Modellpflanze Arabidopsis thaliana. Vergleichende Untersuchungen von Phosphorylierungsereignissen in Arabidopsis und...

Weiterer Titel:Studies on CBL interacting protein kinases with a focus on phosphorylation events
Verfasser: Becker, Katia
Weitere Beteiligte: Kudla, Jörg (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2016
Publikation in MIAMI:24.08.2016
Datum der letzten Änderung:04.10.2021
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:Proteinkinase; Phosphorylierung; CIPK; abiotischer Stress; Arabidopsis
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:English
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-54299719082
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-54299719082
Onlinezugriff:diss_becker_katia.pdf

CBL-interagierende Proteinkinasen (CIPKs) spielen eine Rolle in abiotischen Stressantworten in Pflanzen. Diese Arbeit beschäftigt sich mit Funktionen und Regulation von CIPKs aus der Modellpflanze Arabidopsis thaliana. Vergleichende Untersuchungen von Phosphorylierungsereignissen in Arabidopsis und in heterolog exprimierten CIPKs zeigten, dass diese Kinasefamilie in allen bekannten funktionalen Domänen und sowohl an konservierten als auch nicht-konservierten Aminosäuren phosphoryliert wird. Mittels molekularbiologischer Methoden wurden mögliche Funktionen der identifizierten Phosphorylierungsstellen in CIPK24 untersucht. Um zudem Informationen über bisher unbekannte Funktionen von CIPKs in vivo zu erlangen, wurden Mehrfach-Funktionsverlust-Mutanten verschiedener CIPKs generiert und eine Vierfach-Mutante initial charakterisiert. Des Weiteren wurde die Funktion von CIPK15 bei der Regulation des stressregulierten Transkriptionsfaktors ATHB6 mittels Phosphorylierung untersucht.