Characterization and regulation of the rat myosin 9b ATPase activity

Myosine sind Motorproteine, die chemische Energie in Bewegung entlang von Aktinfilamenten umwandeln. Man unterteilt Myosine in 18 Klassen, die sich in ihren mechanischen Eigenschaften unterscheiden. Ein Vergleich der Mechanismen verschiedener Myosine hilft, die grundlegenden Prinzipien der Krafterze...

Author: Bertolini, Maria Cristina
Further contributors: Bähler, Martin (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2002
Date of publication on miami:26.10.2002
Modification date:11.12.2015
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Myosin; Calmodulin; Aktin; Motormolek?l; Insektenzellen
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:English
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659550315
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659550315
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Myosine sind Motorproteine, die chemische Energie in Bewegung entlang von Aktinfilamenten umwandeln. Man unterteilt Myosine in 18 Klassen, die sich in ihren mechanischen Eigenschaften unterscheiden. Ein Vergleich der Mechanismen verschiedener Myosine hilft, die grundlegenden Prinzipien der Krafterzeugung molekularer Motoren zu verstehen. Myo 9b besitzt eine charakteristische N-terminale Extension sowie eine Insertion in der Aktinbindingsstelle (im sogenannten ãloop two"). Diese Besonderheiten k?nnten Auswirkungen auf die Motoreigenschaften haben. Deshalb wurde Myo 9b in Insektenzellen exprimiert, gereinigt und charakterisiert. Myo9b zeigt Aktin-aktivierte ATPase-Aktivit?t mit niedrigem Kactin (1.8 _M). Au§erdem bindet ein gro§er Teil des gereinigten Myo 9b auch in Gegenwart von ATP an F-Aktin. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass Myo 9b f?r die meiste Zeit seines ATPase-Zyklus am Aktinfilament gebunden bleibt. Die ATPase-Aktivit?t von Myo 9b wird durch den Verlust von Calmodulin sowie durch Ca2+-Konzentrationen von ³10-6 M inhibiert.