Identifizierung der endothelspezifischen Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP als VE-Cadherin-Ligand

Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endoth...

Verfasser: Nawroth, Roman
Weitere Beteiligte: Vestweber, Dietmar (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2002
Publikation in MIAMI:26.06.2002
Datum der letzten Änderung:07.12.2015
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase; VE-Cadherin; Endothel; Permeabilität; Leukozyten Extravasation; Angiogenese
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659550902
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659550902
Onlinezugriff:PhD_R.Nawroth.pdf
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520 3 |a Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen korrelieren häufig mit einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass die endothelspezifische Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP (vascular endothelial-protein tyrosine phosphatase) mit VE-Cadherin co-präzipitiert wird. Diese Interaktion wird über die fünfte Cadherindomäne von VE-Cadherin und der membranproximalen, extrazellulären 17. Fibronektin-III-Domäne von VE-PTP vermittelt. In COS-7 Zellen führt die Co-transfektion von VE-Cadherin und VEGFR-2 (Flk-1) zu einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. Diese Phosphorylierung wird durch die zusätzliche Transfektion der katalytisch aktiven, jedoch nicht durch die Transfektion einer katalytisch inaktiven VE-PTP inhibiert. 
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