Identifizierung der endothelspezifischen Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP als VE-Cadherin-Ligand

Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endoth...

Author: Nawroth, Roman
Further contributors: Vestweber, Dietmar (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 13: Biologie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2002
Date of publication on miami:26.06.2002
Modification date:07.12.2015
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase; VE-Cadherin; Endothel; Permeabilität; Leukozyten Extravasation; Angiogenese
DDC Subject:570: Biowissenschaften; Biologie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-85659550902
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659550902
Digital documents:PhD_R.Nawroth.pdf

Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen korrelieren häufig mit einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass die endothelspezifische Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP (vascular endothelial-protein tyrosine phosphatase) mit VE-Cadherin co-präzipitiert wird. Diese Interaktion wird über die fünfte Cadherindomäne von VE-Cadherin und der membranproximalen, extrazellulären 17. Fibronektin-III-Domäne von VE-PTP vermittelt. In COS-7 Zellen führt die Co-transfektion von VE-Cadherin und VEGFR-2 (Flk-1) zu einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. Diese Phosphorylierung wird durch die zusätzliche Transfektion der katalytisch aktiven, jedoch nicht durch die Transfektion einer katalytisch inaktiven VE-PTP inhibiert.