Vergleich der Aktivierung von Signalkaskaden und Genen durch Oncostatin M in humanen Glioblastomzellen

Oncostatin M (OSM) und Leukemia Inhibitory Factor (LIF) sind zwei Zytokine, die Effekte auf Zellen durch Bindung an den Typ I OSM-Rezeptor auslösen können. OSM kann zusätzlich an den Typ II OSM-Rezeptor binden. Eine nur durch OSM induzierte, höchstwahrscheinlich über den Typ II OSM-Rezeptor übertrag...

Verfasser: Postert, Christiane
Weitere Beteiligte: Stögbauer, Florian (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 05: Medizinische Fakultät
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2004
Publikation in MIAMI:25.10.2004
Datum der letzten Änderung:09.09.2022
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:Oncostatin M; Leukemia Inhibitory Factor; Signalkaskade; Wachstumsinhibition; Gliom; Tyrosinphosphorylierung
Fachgebiet (DDC):610: Medizin und Gesundheit
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-48629559743
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-48629559743
Onlinezugriff:postert_christiane_diss.pdf

Oncostatin M (OSM) und Leukemia Inhibitory Factor (LIF) sind zwei Zytokine, die Effekte auf Zellen durch Bindung an den Typ I OSM-Rezeptor auslösen können. OSM kann zusätzlich an den Typ II OSM-Rezeptor binden. Eine nur durch OSM induzierte, höchstwahrscheinlich über den Typ II OSM-Rezeptor übertragene, signifikante Wachstumsinhibition auf bestimmte Tumorzellinien ist bekannt. Der Vergleich aktivierter Signalmoleküle nach Stimulation mit OSM und LIF sollte diejenigen identifizieren, die an der Übertragung dieses Effektes beteiligt sein könnten. Die meisten Proteine der Jak/Stat- und der MAPK-Signalkaskaden wurden nach Stimulation mit OSM und LIF phosphoryliert. Stat5b wurde nur nach Behandlung der Zellen mit OSM aktiviert. Insgesamt zeigte sich eine wesentlich stärkere Tyrosinphosphorylierung der Proteine nach Stimulation mit OSM. Die Ergebnisse zeigen, dass die Aktivierung des Jak-Stat- und des MAPK-Signalweges nicht ausreichend ist, um eine Wachstumsinhibition zu induzieren.