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Identifikation und Charakterisierung der nukleären Funktion und DNA-Interaktion von RGS2 in myeloischen Zellen

RGS2 gehört zur Familie der „Regulator of G-Protein Signaling“ Proteine. Diese vermitteln eine Verstärkung der intrinsischen GTPase-Aktivität von Galpha-Untereinheiten. RGS2 gilt als basic Helix-Loop-Helix-Protein und könnte transkriptionsregulierende Eigenschaften besitzen. RGS2 zeigt eine vornehmlich nukleäre Lokalisation und besitzt die Fähigkeit zur Bindung an DNA. Mittels einer Bindungsstellen-Selektion konnten eine Sequenz aus dem Foxa2-Promotor sowie diverse E-Box-Motive als potentielle Bindestellen für RGS2 identifiziert werden. Die Bindungen wurden über weitere DNA-Protein-Bindungsassays bestätigt. Zudem wurde in Luziferase-Assays eine Aktivierung des C/EBPalpha-Promotors durch RGS2 gezeigt. Analysen mit verschiedenen RGS2-Deletionskonstrukten zeigten eine essentielle Rolle des N-Terminus für nukleäre Lokalisation, DNA-Bindung und Interaktionen mit C/EBPa sowie dessen Promotor. In der vorliegenden Arbeit konnten bislang unbekannte nukleäre Funktionen von RGS2 gezeigt werden.

Titel: Identifikation und Charakterisierung der nukleären Funktion und DNA-Interaktion von RGS2 in myeloischen Zellen
Verfasser: Rehage, Maike GND
Gutachter: Klempnauer, Karl-Heinz GND
Organisation: FB 12: Chemie und Pharmazie
Dokumenttyp: Dissertation/Habilitation
Medientyp: Text
Erscheinungsdatum: 2011
Publikation in MIAMI: 22.02.2012
Datum der letzten Änderung: 06.06.2016
Schlagwörter: G-Proteine; RGS-Proteine; Transkriptionsfaktor; basic Helix-Loop-Helix-Protein; Hämatopoese
Fachgebiete: Chemie; Biowissenschaften; Biologie
Sprache: Deutsch
Format: PDF-Dokument
URN: urn:nbn:de:hbz:6-21449674742
Permalink: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-21449674742
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