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Strukturelle Organisation des alveolaren Surfactant

Tensiometrische und oberflächenmassenspektrometrische Untersuchungen zur Lipidspezifität des Surfactant Protein B

Der pulmonale Surfactant wird durch alveolare Typ II Pneumozyten sekretiert und bildet an der Luft/Wasser-Grenzfläche ein Multischichtsystem aus. Besteht das neu sekretierte Material neben einigen Proteinen aus einer Vielzahl unterschiedlicher Lipid-Komponenten, so ist das Multischichtsystem vermutlich angereichert mit Dipalmitoylphosphatidylcholin (DPPC). Für diesen Anreicherungsprozess sind die Surfactant Proteine verantwortlich, denen eine Spezifität für bestimmte Lipide zugesprochen wird. Ziel der vorliegenden Arbeit war es zu prüfen, ob das Surfactant Protein B (SP-B) spezifisch mit dem Lipid Phosphatidylglycerol wechselwirkt. Die Ergebnisse, die im Rahmen der vorliegenden Arbeit mit Hilfe der Sekundärionenmassenspektrometrie und der Captive Bubble Surfactometrie erzielt wurden, sprechen gegen diese Grundannahme. Sie legen vielmehr nahe, dass SP-B spezifisch mit DPPC wechselwirkt.

Titel: Strukturelle Organisation des alveolaren Surfactant
Untertitel: Tensiometrische und oberflächenmassenspektrometrische Untersuchungen zur Lipidspezifität des Surfactant Protein B
Verfasser: Breitenstein, Daniel GND
Gutachter: Galla, Hans-Joachim GND
Organisation: FB 12: Chemie und Pharmazie
Dokumenttyp: Dissertation/Habilitation
Medientyp: Text
Erscheinungsdatum: 2004
Publikation in MIAMI: 01.12.2004
Datum der letzten Änderung: 05.02.2016
Schlagwörter: Surfactant; Protein B; Lipid; Massenspektrometrie; Tensiometrie; Wechselwirkung
Fachgebiete: Chemie
Sprache: Deutsch
Format: PDF-Dokument
URN: urn:nbn:de:hbz:6-77689611698
Permalink: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-77689611698
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