Strukturelle Organisation des alveolaren Surfactant : Tensiometrische und oberflächenmassenspektrometrische Untersuchungen zur Lipidspezifität des Surfactant Protein B

Der pulmonale Surfactant wird durch alveolare Typ II Pneumozyten sekretiert und bildet an der Luft/Wasser-Grenzfläche ein Multischichtsystem aus. Besteht das neu sekretierte Material neben einigen Proteinen aus einer Vielzahl unterschiedlicher Lipid-Komponenten, so ist das Multischichtsystem vermutl...

Author: Breitenstein, Daniel
Further contributors: Galla, Hans-Joachim (Thesis advisor)
Division/Institute:FB 12: Chemie und Pharmazie
Document types:Doctoral thesis
Media types:Text
Publication date:2004
Date of publication on miami:01.12.2004
Modification date:05.02.2016
Edition statement:[Electronic ed.]
Subjects:Surfactant; Protein B; Lipid; Massenspektrometrie; Tensiometrie; Wechselwirkung
DDC Subject:540: Chemie
License:InC 1.0
Language:German
Format:PDF document
URN:urn:nbn:de:hbz:6-77689611698
Permalink:http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-77689611698
Digital documents:breitenstein.pdf

Der pulmonale Surfactant wird durch alveolare Typ II Pneumozyten sekretiert und bildet an der Luft/Wasser-Grenzfläche ein Multischichtsystem aus. Besteht das neu sekretierte Material neben einigen Proteinen aus einer Vielzahl unterschiedlicher Lipid-Komponenten, so ist das Multischichtsystem vermutlich angereichert mit Dipalmitoylphosphatidylcholin (DPPC). Für diesen Anreicherungsprozess sind die Surfactant Proteine verantwortlich, denen eine Spezifität für bestimmte Lipide zugesprochen wird. Ziel der vorliegenden Arbeit war es zu prüfen, ob das Surfactant Protein B (SP-B) spezifisch mit dem Lipid Phosphatidylglycerol wechselwirkt. Die Ergebnisse, die im Rahmen der vorliegenden Arbeit mit Hilfe der Sekundärionenmassenspektrometrie und der Captive Bubble Surfactometrie erzielt wurden, sprechen gegen diese Grundannahme. Sie legen vielmehr nahe, dass SP-B spezifisch mit DPPC wechselwirkt.