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Untersuchungen zum Einfluss der komplexen Glykoprotein-Modifikation auf die Zellwandbiosynthese in Arabidopsis thaliana

Ziel der Arbeit war die Regulation der Zellwandbiosynthese in Pflanzen zu untersuchen. Durch ein Hefe-2-Hybrid-Screen konnten 5 mögliche Interaktionspartner der Cellulosesynthase (CesA1) identifiziert werden. Weiterhin wurden die Enzyme der N-Glykosylierung insbesondere die N-Acetylglucosaminyltransferase I (CGL1) im Hinblick auf den Zusammenhang mit der Zellwandsynthese untersucht. Die Analyse der cgl1-Mutanten und der Kreuzungen mit stt3a-2 zeigte, dass nur die Mutanten C6 und cgl1-T wahre Nullmutanten sind, da das CGL1-Protein in der C5 stt3a-2-Doppelmutante sein katalytische Aktivität wiedererlangen konnte. In den Doppelmutanten cgl1-T stt3a-2 und C6 stt3a-2 tritt ein Wurzelphänotyp auf. Die Wurzeln sind im Wuchs verkürzt (40% kürzer gegenüber WT), besitzen längere, dünnere Wurzelhaare und bilden mehr Verzweigungen der Wurzeln unterhalb des Hypocotyls aus. Durch weitere Kreuzungen konnte gezeigt werden, dass eine korrekte Glykosylierung für die Zellwandsynthese wichtig ist.

Titel: Untersuchungen zum Einfluss der komplexen Glykoprotein-Modifikation auf die Zellwandbiosynthese in Arabidopsis thaliana
Verfasser: Frank, Julia
Gutachter: Schaewen, Antje von
Organisation: FB 13: Biologie
Dokumenttyp: Dissertation/Habilitation
Medientyp: Text
Erscheinungsdatum: 2008
Publikation in MIAMI: 23.06.2008
Datum der letzten Änderung: 13.04.2016
Schlagwörter: Cellulosesynthase; GnTI; Zellwand; Korrigan
Fachgebiete: Biowissenschaften; Biologie
Sprache: Deutsch
Format: PDF-Dokument
URN: urn:nbn:de:hbz:6-44589557794
Permalink: https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:6-44589557794
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