Charakterisierung des regulatorischen Pyp-Netzwerkes in Yersinia enterocolitica

Im Rahmen dieser Arbeit konnte das universelle Regulatorprotein H-NS als Repressor des regulatorischen Pyp-Netzwerkes in Yersinia enterocolitica identifiziert werden. In vitro-Transkriptionsanalysen konnten zeigen, dass hreP, pypB und pypC durch H-NS negativ reguliert werden und deren Promotorregion...

Verfasser: Blädel, Inga
Weitere Beteiligte: Schmidt, M. Alexander (Gutachter)
FB/Einrichtung:FB 13: Biologie
Dokumenttypen:Dissertation/Habilitation
Medientypen:Text
Erscheinungsdatum:2012
Publikation in MIAMI:24.10.2012
Datum der letzten Änderung:20.04.2022
Angaben zur Ausgabe:[Electronic ed.]
Schlagwörter:H-NS; Pyp-Netzwerk; Yersinia enterocolitica; Biofilm; Tad-Lokus; Flp-Pili
Fachgebiet (DDC):570: Biowissenschaften; Biologie
Lizenz:InC 1.0
Sprache:Deutsch
Format:PDF-Dokument
URN:urn:nbn:de:hbz:6-78399634263
Permalink:https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-78399634263
Onlinezugriff:diss_blaedel.pdf

Im Rahmen dieser Arbeit konnte das universelle Regulatorprotein H-NS als Repressor des regulatorischen Pyp-Netzwerkes in Yersinia enterocolitica identifiziert werden. In vitro-Transkriptionsanalysen konnten zeigen, dass hreP, pypB und pypC durch H-NS negativ reguliert werden und deren Promotorregionen mit H-NS direkt interagieren. Weiterhin konnte eine vermehrte Biofilmbildung nach Deletion von H-NS beobachtet werden, welche jedoch unabhängig von dem regulatorischen Pyp-Netzwerk auftritt. In silico-Analysen, dass pypB als Regulator direkt mit dem Tad-Lokus assoziiert vorliegt, welcher für einen Typ IVb Pili kodiert. In dieser Arbeit sollte die Prozessierung des Strukturproteins Flp durch die Präpilinpeptidase TadV untersucht werden. Anhand einzelner Substitutionen war es möglich Unterschiede in der Prozessierung zu detektieren, jedoch konnten weder Aussagen über Assemblierung, Funktionalität und Phänotyp getroffen werden.